DNA-Replikation ist ein komplexer Prozess, in dem ein ring helicase trennt die DNA-Moleküls zwei Ineinander verschlungenen und codierten Stränge, sodass jeder exakt zu reproduzieren, seine fehlende Hälfte. Bis vor kurzem jedoch haben Wissenschaftler nicht verstanden, wie die helicase — einen donut-förmigen Enzym besteht aus sechs identischen Proteine-ist in der Lage, thread-nur einer der Stränge, wenn Sie miteinander verbunden sind. Nun, neue Forschung von den Wissenschaftlern an Der Graduate Center Der City University of New York, seine Advanced Science Research Center (ASRC), und Das City College of New York (CCNY) gelöst hat das Rätsel.
In einem Papier veröffentlichte in der heutigen Ausgabe der Fachzeitschrift eLife, die Forscher erklären, wie die Helikase-loader-protein (P-loader) aus einem bakteriellen virus misst, um die replikative Helikase verursacht Spirale öffnen und schnell zu verschließen um einen der DNA-Stränge. Die Helikase-dann beginnt der entlang der strand und das brechen der Wasserstoff Grenzen gesetzt, binden Sie es an den zweiten Strang, so dass jeder zu einem Substrat, welches replizieren kann, ein komplettes DNA-Molekül.
„Geht in dieser Forschung, wir wussten, es musste ein loader-protein für diese Aktion stattfinden, aber wir wussten nicht, was der Prozess aussieht,“ sagte der Studienleiter David Jeruzalmi, ein professor von Chemie und Biochemie an Der Graduate Center und das CCNY.
„Durch unsere Forschung waren wir in der Lage, zu identifizieren, den Mechanismus für das laden der DNA-Strang in der Helikase -, und wir erfahren auch, dass der loader Proteine verhindern jede Bewegung der Helikase in dem moment, es sich öffnet und schließt, um zu verhindern, dass Replikations-Fehler.“
Die Forscher untersuchten E. coli-Bakterien-DNA zu Sortieren, die den Replikations-Mechanismus. Sie Beschäftigten cryo-Elektronen-Mikroskopie und Tomographie Bild der Helikase-und alle loader-Proteine. Zusätzlich zu helfen Sie zu identifizieren eine bisher unbekannte Mechanismus der DNA-Replikation der Prozess, die Forschung könnte auch der Weg für eine neuartige Klasse von Antibiotika, dass Ziel-die bakterielle DNA-Replikations-Maschinerie, so die Forscher.
„Unsere Forschung ist ein schönes Beispiel für die mächtige Fähigkeit der cryo-Elektronen-Mikroskopie liefern wichtige Erkenntnisse, die verwendet werden können, um die Entwicklung neuer therapeutischer Medikamente“, sagte co-investigator Amedee des Georges, professor der Chemie und Biochemie an Der Graduate Center und das CCNY und Mitglied des ASRC ist der strukturbiologie Initiative.